Ферменты (энзимы) — биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции в живых клетках в тысячи и миллионы раз. По химической природе — почти все белки; исключение — рибозимы (каталитически активная РНК). Ферменты высокоспецифичны: каждый фермент катализирует строго определённую реакцию.
Механизм действия
Субстрат (S) связывается с активным центром фермента (E), образуя фермент-субстратный комплекс (ES). Активный центр — три-мерная «ниша» с точным расположением аминокислотных остатков. Гипотеза индуцированного соответствия (Кошленд, 1958): активный центр изменяет конформацию при связывании субстрата. Реакция проходит быстрее благодаря снижению энергии активации (Ea).
Кинетика Михаэлиса–Ментен
Уравнение: v = Vmax × [S] / (Km + [S]), где v — скорость реакции, Vmax — максимальная скорость, Km — константа Михаэлиса (концентрация субстрата при половинной скорости). Km — мера сродства фермента к субстрату: малый Km → высокое сродство. График Лайнуивера-Берка (двойная обратная зависимость) позволяет определить Km и Vmax.
Ингибирование
- Конкурентное — ингибитор похож на субстрат, занимает активный центр. Преодолевается избытком субстрата. Пример: сульфаниламиды (антибиотики) блокируют синтез фолата
- Неконкурентное — ингибитор связывается с аллостерическим центром; Vmax снижается, Km не меняется
- Необратимое — ковалентная модификация. Аспирин ацетилирует циклооксигеназу; ФОС (нервно-паралитические вещества) — ацетилхолинэстеразу